Uso de las enzimas contra el cáncer

Hablar de las enzimas es fascinante ya que no hay actividad biológica en la que no estén involucradas. Entre más las estudiamos, más nos damos cuenta del gran desconocimiento que todavía tenemos de ellas, a pesar de que ya han sido identificadas más de tres mil.

La terapia enzimática sistémica forma parte, desde hace más de veinticinco años aproximadamente, de la medicina biológica, conocida ampliamente en Europa, particularmente en Alemania. Pero, el tiempo y las intensas investigaciones han demostrado que el campo terapéutico de las enzimas es muy amplio. Además, se ha corroborado científicamente la sinergia de ellas usadas como fórmula terapéutica.

Las enzimas en investigaciones

He tenido la fortuna de ser uno de los muchos investigadores de todo el mundo que han estudiado clínicamente a las enzimas. Son muchas las especialidades médicas en las que tiene cabida su apropiada aplicación. En el Programa de Estudios de Medicinas Alternativas de la Universidad de Guadalajara, estudiamos hace años los efectos de las enzimas, principalmente en el tratamiento del cáncer y en algunas enfermedades autoinmunes, como son la artritis y el lupus eritematoso.

Desde el descubrimiento de la más adecuada combinación de enzimas, más de treinta millones de personas han sido tratadas con enzimas proteolíticas naturales sin mostrar efectos colaterales indeseables. Creo que, conforme pase el tiempo, se difundirá más este conocimiento y como consecuencia de ello, será mayor el número de pacientes beneficiados con el efecto curativo de las enzimas. Algunos de los resultados de nuestras investigaciones médicas han sido presentados en diferentes foros internacionales, en los que he tenido el privilegio de participar; entre ellos el 18 Congreso Mundial de Medicinas Alternativas, que se llevó a cabo en Cuba; el Primer Congreso Internacional de la Terapia Enzimática Sistémica, en la Universidad de Klagenfurt, Austria, el 20 Congreso Mundial de Acupuntura y Medicinas Complementarias, realizado en Perth, Australia y muchos otros más.

Reacciones químicas no solo ayudan a la digestión

Las enzimas son necesarias para cualquier actividad biológica. Las necesitamos para regular la coagulación de la sangre, para regular la respuesta del sistema inmunológico, para hacer la digestión, en fin, las necesitamos hasta para pensar.
Desde hace muchos años nuestros ancestros notaron la existencia de las enzimas. Aunque los efectos de las enzimas los impresionaron tanto que a algunas bebidas les llamaron “elíxires”.

Ellos notaron que la leche se convierte en queso, el jugo de la cebada en cerveza, el jugo de uva en vino o la masa en pan. Era algo maravilloso, una fuerza desconocida transformadora.

Las enzimas son polímeros biológicos que catalizan múltiples procesos dinámicos, los cuales hacen posi¬ble la vida tal como la conocemos. Como determinantes de la rapidez a la cual tienen lugar los eventos fisiológicos, las enzimas tienen participación trascendental en la salud y la enfermedad. Gracias a sus acciones escrupulosamente coordinadas, se consigue la degradación de los alimentos para suministrar energía y bloques estructurales, el ensamble de estos bloques en proteínas, membranas y DNA codificante de la información genética, así como el dirigir la energía para producir el movimiento celular. Mientras que en la salud todos los procesos fisiológicos suceden de manera ordenada y regulada, y se conserva la homeostasis, en los estados patológicos ésta puede sufrir importantes trastornos. Por ejemplo, la lesión tisular grave, característica de la cirrosis hepática, puede estropear intensamente la capacidad de las células para crear las enzimas catalizadoras de procesos metabólicos tan importantes como la síntesis de la urea. La incapacidad resultante para convertir el amoniaco tóxico en urea no tóxica, es seguida por la intoxicación amoniacal y por último, por coma hepático. Diversas enfermedades genéticas, poco frecuentes pero a menudo debilitantes y mortales, suministran impresionantes ejemplos adicionales sobre las consecuencias fisiológicas drásticas que pueden seguir al deterioro de la actividad, incluso de una sola enzima.

Puedo decir que después de una lesión tisular grave (por ej., en el caso de infartos cardiaco o pulmonar, aplastamiento de una extremidad) o del crecimiento celular incontrolado (como carcinoma prostático), se liberan a la sangre las enzimas propias de los tejidos específicos dañados. Por lo tanto, la medición de dichas enzimas intracelulares en el suero sanguíneo nos proporciona a los médicos información diagnóstica y pronóstica muy útil.

Muchas enzimas catalizadoras de la transferencia de grupos y de otras reacciones requieren además del respectivo sustrato, una segunda molécula orgánica conocida como una coenzima sin la cual permanecen inactivas. Estas coenzimas muchas veces son vitaminas, minerales u oligoelementos.

Las enzimas y coenzimas desempeñan roles importantes en la salud

Estas coenzimas, de hecho, son algo muy diferente a las enzimas en sí. Las enzimas consisten en albúmina y las coenzimas, no sólo de albúmina. Las enzimas son moléculas bastante grandes, mientras que las coenzimas son bastante pequeñas. Las enzimas no se consumen en el verdadero sentido durante su actividad, mientras que las coenzimas se consumen en ella y deben regenerarse o renovarse constantemente.

Los factores principales que afectan la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas (concentraciones de la enzima y del sustrato, temperatura, pH y la presencia de inhibidores) resultan de interés clínico. El principio biológico cardinal de la homeostasis establece que la buena salud requiere de la conservación del medio interno corporal dentro de límites relativamente estrechos. Así, la buena salud necesita de cientos de reacciones catalizadas por enzimas y que éstas se desarrollen a las velocidades apropiadas. La insuficiencia para alcanzar estos objetivos turba el equilibrio homeostático de los tejidos, con profundas consecuen¬cias potenciales. Por tanto, un medico debe conocer la manera en que el pH, las concentraciones de la enzima y del sustrato, y los inhibidores, influyen en la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas.

Algunas enzimas viven únicamente 20 minutos y deben ser renovadas por enzimas del mismo tipo recién producidas. Otras permanecen activas durante muchas semanas antes de ser eliminadas por razones de desgaste.

Para realizar ciertas funciones de gran importancia dentro de nuestro cuerpo y mantener así al organismo en un equilibrio constante entre el exceso y la deficiencia, las enzimas trabajan muchas veces en fases continuas, es decir, en las llamadas cascadas enzimáticas.

Una enzima activa a la siguiente enzima. Esta, a su vez, activa otra enzima, hasta que finalmente una última enzima dispara el efecto requerido. Esto pasa, en primer lugar debido a un sentido ahorrativo, ya que estos pequeños pasos individuales requieren mucho menos energía que los pasos más grandes y complicados, y por otra parte, por razones de seguridad. Con respecto a las cascadas enzimáticas, puedo decir que sucede en el caso de la coagulación o licuefacción de la sangre, en el estrechamiento o ensanchamiento de los vasos sanguíneos, en la alarma y activación de las defensas del cuerpo.

Mecanismo de acción de las enzimas en la salud

La farmacología ha aprovechado el conocimiento del mecanismo de acción de las enzimas. Por lo cual, muchos medicamentos funcionan a través de inhibir la actividad enzimática. Por ejemplo, las hipercolesterolemias familiares, se tratan con agentes corno la lovastatina, que frenan la síntesis del colesterol al inhibir una enzima llamada 3-hidroxi-3-metilglutaril coenzima A reductasa. De la misma manera, varios de los antibióticos utilizados en la actualidad para las infecciones bacterianas, actúan por medio de la inhibición específica de ciertas enzimas fundamentales para el crecimiento y la replicación de estos microorganismos patógenos. Por ejemplo, la penicilina inhibe la enzima que se requiere para la síntesis de la pared celular bacteriana. Sabemos que con cierta frecuencia se necesita del procesamiento enzimático para convertir un medicamento en su variante fisiológicamente activa, es decir en una substancia que ya tiene efectos farmacológicos. La inducción de tales enzimas, por un fármaco, puede tener efectos notables sobre el procesamiento o la degradación de otro, y esto constituye una razón importante para que se presenten las interacciones farmacológicas

Presentando otra definición, podemos decir que una enzima es cualquiera de las numerosas sustancias orgánicas especializadas compuestas por polímeros de aminoácidos que actúan como catalizadores en el metabolismo de los seres vivos. Eso significa que son biocatalizadores. Con su acción, regulan la velocidad de muchas reacciones químicas implicadas en este proceso. El nombre de enzima, que fue propuesto en 1867 por el fisiólogo alemán Wilhelm Kühne (1837-1900), deriva de la frase griega en zymē, que significa ‘en fermento’.

En la actualidad, sabemos que cada tipo de enzima cataliza un tipo específico de reacción química. Por ello, se necesitan miles de tipos de enzimas diferentes en el metabolismo de cualquier clase de células. La mayor parte de las enzimas catalizan la transferencia de electrones, átomos o grupos funcionales.

No olvidemos que las enzimas son muy eficaces. Por ejemplo, unos 30 gramos de pepsina cristalina pura tienen la capacidad de digerir casi dos toneladas métricas de clara de huevo en pocas horas. La suposición de que las enzimas pueden emplearse contra el cáncer no era nada nuevo. Los mayas y otros pueblos antiguos ya lo habían hecho inconscientemente al aplicar hojas y jugo de papaya en tumores malignos. La papaína es una enzima muy activa para disolver albúmina.

Hace aproximadamente 100 años que el embriólogo John Beard sacrificó borregos, cerdos y terneros. Y les qui¬tó a los animales jóvenes los páncreas, los trituró, le puso agua a la masa, filtró el líquido acuoso y fue con esto a tratar de ayudar a sus pacientes cancerosos. Les inyectaba este concentrado enzimático a estos pacientes.

Trató a un total de 170 pacientes con este método. En 1907 es¬cribió un libro describiendo sus experiencias con estos pacientes: El tratamiento enzimático del cáncer y su base científica. En este li¬bro mostró la forma en que podía ayudarles a más de la mitad de los pacientes que sufrían de cáncer avanzado, empleando el jugo pancreático de borregos, cerdos y terneros recién nacidos: los resultados mostraban cómo según los resultados observados el cáncer considerado incurable desaparecía totalmente en algunos casos, cómo mejoraba el paciente y cómo se prolongaba su vida.

Enzimas utilizadas para el tratamiento de enfermedades

Una cosa muy importante que sabemos es que la capa de fibrina de la célula cancerosa es aproximada¬mente 15 veces más gruesa que la capa de fibrina de una célula normal. Esta capa esconde los signos delatores en la membrana que la caracterizan como enemigo, sus antígenos, bajo la capa de pegamento.

Las células cancerosas pegajosas circulan, sin ser atacadas, por los vasos sanguíneos o linfáticos y debido a su adhesividad, se quedan pegadas en un pequeño doblez o protuberancia en alguna pared vascular, se cubren de más fibrina y proliferan bajo esta capa, hasta que en el escondite surgen millones de células cancerosas, las que forman un tumor tan extenso que rompe la pared vascular, penetrando al tejido.

En varios estudios se demostró que las mez¬clas enzimáticas producen una clara liberación del TNF (factor de necrosis tumoral). Las mezclas enzimáticas comprobaron ser estimulantes del TNF igual de potentes que las sustancias bacterianas. Desde entonces, se investigando con grandes ánimos para corroborar exactamente en qué enfermedades malignas tiene efectos terapéuticos la estimulación del TNF. El efecto no siempre es igual, ya que presenta diferencias en algunas formas cancerosas en animales y personas. Así mismo, de acuerdo con el tipo de cáncer, el estímulo al TNF requiere una dosificación especial de enzimas. En el caso de algunos tipos de cáncer, por ejemplo, al administrar una dosis relativamente reducida de la mezcla de enzimas, se observa una remisión total —una necrosis del cáncer—, mientras que, en el caso de otros, se requiere un tratamiento enzimático con dosis mucho más elevadas y por un lapso de tiempo mucho más prolongado.

El uso de las enzimas contra el cáncer tiene un efecto sobre el surgimiento y también sobre el desarrollo del cáncer. Eso significa que las enzimas actuarán sobre el sistema inmunológico y la malignidad del tumor.

Por un lado, las enzimas diluyen los inmunocomplejos. Esto hará que se activen los macrófagos y células asesinas (las defensas) de nuestro organismo, aumentan la fagocitosis (o sea que eliminan a los factores bloqueadores). Y por otro lado, cuando las enzimas destruyen la gruesa y anormal capa de fibrina e inhiben las moléculas de adhesión de las células del cáncer, disminuyen enormemente el riesgo de sufrir de metástasis. También las enzimas naturales incrementan la inmunogenicidad, o sea la capacidad de nuestro sistema inmunológico de reconocer a las células cancerosas.

La mayor parte de los pacientes que sufren de cáncer no fallecen a causa del tumor primario, sino porque le aparecen metástasis. Ahora bien, estas metástasis pueden surgir cuando se desprenden células cancerosas del tumor original, pasan a la circulación, ya sea a través de la sangre o la linfa y entonces se pueden adherir en algún y desarrollar un nuevo tumor secundario conocido como metástasis.

Otro efecto importante que tienen las enzimas, es que disminuyen los efectos adversos secundarios, tanto de la quimioterapia como de la radioterapia. La quimioterapia es más tolerada. Lo mismo sucede con respecto a la radioterapia.

Hemos visto que, en muchos casos, mejora el estado de ánimo del paciente, así mismo recupera el apetito, recupera algo o todo el peso perdido, siente mayor vitalidad y se siente físicamente mejor. Desafortunadamente una persona que haya sufrido de cáncer no debe bajar la guardia, ya que existe la posibilidad de crezca otro tumor con el paso del tiempo.

Esta es la razón por la que es una buena idea continuar tomando las enzimas, aunque las personas hayan sido declaradas como sanas. A esto se le conoce como prevención secundaria. La dosis se puede ajustar según cada caso.

Obviamente estas personas, además de tomar sus enzimas naturales orales, deben de seguir una alimentación saludable que incluya frutas y verduras frescas orgánicas. Se puede adicionar el consumo de otros complementos como selenio, vitamina C, ácido alfalipóico, IP-6, I-3-C, para disminuir lo más posible el riesgo de sufrir de una recidiva de cáncer.